один из осн. белков сократит. элементов мышечного волокна. Может существовать в виде мономера (Г-А., мол. м. ок. 42 тыс.) и в полимеризов. состоянии (Ф-А.).

Молекула Г-А. имеет глобулярную двухдоменную форму и связана с одной молекулой АТФ, к-рая превращается в аденозиндифосфат при полимеризации Г-А. В бессолевых водных р-рах Г-А. не полимеризуегся. В случае добавления КС1 или MgCl₂ процесс начинается при концентрации соли соотв. 0,1-0,15 или 0,01 М. Возможность полимеризации Г-А. в организме находится в зависимости от актинсвя-зывающих белков, напр. филамина, актинина.

Ф-А.-линейный полимер, образующий пологую спираль (ее нити полярны) с шагом 38 нм и диаметром субъединиц 5,5 нм. Один виток спирали содержит 13-14 молекул Г-А. Полимеризация мономера приводит к резкому повышению вязкости р-ра. Ф-А. образует комплекс с др. сократит. белком-миозином-и оказывает сильное активирующее влияние на его аденозинтрифосфатазную активность. Важное св-во Ф-А.-способность к координации обменных процессов, к-рая проявляется при его взаимод. с рядом ферментов (киназой фосфорилазы, алъдолазой, глицеральдегид-3-фосфат-дегидрогеназой и др.).

А. присутствует во всех клетках эукариотов (10-15% по массе от всех белков). В немышечных клетках он формирует "цитоскелет" (микрофиламенты цитоплазмы клеток).

Лит.: Основы биохимии, пер. с англ., т. 3, М., 1981, с. 1406-10. Б. Ф. Поглазов.