(гормон роста, соматотропный гормон), белковый гормон. Молекула С. представляет собой одну полипептидную цепь, состоящую из 190-191 аминокислотных остатков (мол. м. ок. 22 тыс.). По хим. структуре, физ.-хим. и биол. св-вам С. сходен с пролактином и плацентарным лактогеном и поэтому объединяется с ними в одно семейство. Считается, что эти три гормона произошли в процессе эволюции из общего предшественника.

Установлена первичная структура С. человека и неск. видов животных. С. разной видовой принадлежности, обладая большими или меньшими различиями в аминокислотной последовательности, проявляют четкую структурную гомологию друг с другом. Все они содержат один остаток триптофана и 4 остатка цистеина. Последние образуют в молекуле два дисульфидных мостика, к-рые формируют две петли-большую, включающую центр. участок аминокислотной последовательности (в С. человека между цис-теином-54 и цистеином-165), и малую (на С-концевом участке между цистеином-182 и цистеином-189). Высокое содержание в молекуле С. остатков неполярных аминокислот обусловливает большую склонность к образованию в р-ре димеров и более крупных агрегатов.

Пространств. структуру молекулы С. отличает высокая степень упорядоченности. В полипептидной цепи С. человека выявлено 4a-спирали и 3 нерегулярных участка.

С. человека отличается от изученных С. животных на 34-35% (С. животных неактивны при введении людям).

С. вырабатывается и секретируется в кровь специализир. клетками гл. обр. передней доли гипофиза-соматотрофами. Содержание С. в гипофизе человека более чем на порядок превышает содержание др. гормонов этой эндокринной железы. Для С. характерен мол. полиморфизм, к-рый обусловлен альтернативным сплайсингом пре-мРНК или посттрансляц. модификацией (специфич. ограниченный протеолиз, гликозилирование, фосфорилирование и др.). Продукт альтернативного сплайсинга пре-мРНК с мол. м. 20 тыс. выделен из гипофиза человека; у него отсутствует участок, занимающий положение 32-46 в молекуле С. У женщин при беременности в результате экспрессии вариантного гена С. продуцируется в плаценте мол. форма С, отличающаяся от обычного гормона в 15 положениях полипептидной цепи.

С.-полифункцион. гормон. Являясь специфич. стимулятором роста тела (скелета и мягких тканей), он участвует также в регуляции всех видов обмена в-в. Осн. дефект развития организма человека и животных в условиях недостаточности С.-задержка роста костей. Избыток С. в растущем организме может приводить к гигантизму, а у взрослых-к ненормальному увеличению отдельных органов и тканей. Действие С. на рост костей опосредовано через соматомедины - инсулиноподобные ростовые факторы полипептидной природы.

Отдельные стороны биол. действия С. могут в той или иной мере воспроизводиться фрагментами его полипептидной цепи. Фрагмент 31-44 С. человека проявляет характерное для гормона жиромобилизующее действие. Фрагмент 44-77 воспроизводит диабетогенное действие С., вызывая при введении животным нарушение обмена глюкозы. Фрагменты С. разл. видовой принадлежности 77-107, 96-133, 87-124 способны вызывать биол. эффекты гормона, связанные со стимуляцией ростовых процессов в организме.

Биосинтез и секреция С. находятся под сложным контролем, включающим регуляцию гормонами гипоталамуса- соматостатином и соматолиберином, а также нек-рыми др. гормонами и продуктами обмена в-в.

Препараты С. получают выделением из гипофизов людей и животных, а также методами генетич. инженерии. С. человека применяют для лечения гипофизарных карликов, а также при др. состояниях, связанных с недостатком этого гормона в организме.

Лит.: Гормон роста человека. Сборник научных трудов. Научный центр биологических исследований АН СССР, Пущино, 1988; Павловский А. Г. [и др.], "Докл. АН СССР", 1989, т. 305, №4, с. 861-64; Булатов А. А., "Проблемы эндокринологии", 1990, т. 36, № 4, с. 30-35; Lewis U. [а. о.], "Recent. Prog. Horm.Res.", 1980, v. 36, p. 477-508. А. А. Булатов.